For the study of sеrum proteins various physical and physicochemical methods can be used. In particular, serum albumins and globulins can be separated by this method:

Чому це правильна відповідь

Розділення сироваткових білків на альбуміни та глобуліни базується на відмінностях їхньої електрофоретичної рухливості, яка залежить від заряду молекули, її розміру та форми при певному значенні pH буфера. Електрофорез сироватки крові проводиться в агарозному чи поліакриламідному гелі або на ацетатцеллюлозній плівці при лужному pH (близько 8,6), де всі білки мають негативний заряд через переважання карбоксильних груп над амінними. Альбуміни, маючи вищий негативний заряд відносно маси та менший розмір молекули, мігрують швидше до анода, утворюючи чітку фракцію, тоді як глобуліни (α1, α2, β та γ) мають меншу рухливість і розділяються на відповідні зони залежно від ізоелектричних точок та гідродинамічних властивостей. Регуляція складу сироваткових білків відбувається на рівні синтезу в печінці (альбуміни) та імунній системі (глобуліни), але сам метод електрофорезу не залежить від регуляторних механізмів, а лише від фізико-хімічних властивостей білків. При патологічних станах змінюється співвідношення фракцій: гіпоальбумінемія при захворюваннях печінки чи нефротичному синдромі зменшує альбумінову фракцію, гіперпродукція γ-глобулінів при множинній мієломі чи хронічних інфекціях призводить до моноклонального піку в γ-зоні, а гострофазові реактанти (α1- та α2-глобуліни) зростають при запаленні. Саме електрофорез є стандартним методом рутинного розділення та кількісного визначення фракцій сироваткових білків, дозволяючи візуалізувати та денситометрично оцінити альбуміни, α1-, α2-, β- та γ-глобуліни. Цей метод принципово відрізняється від інших фізико-хімічних підходів, які не забезпечують розділення за зарядом і рухливістю, а оцінюють інші властивості білків чи розчинів.