Унаслідок дефіциту вітаміну B1 порушується окисне декарбоксилювання α-кетоглутарової кислоти. Синтез якого з наведених коферментів порушується при цьому?

Чому це правильна відповідь

Тіамінпірофосфат (ТПФ) є активною коферментною формою вітаміну В₁ (тіаміну) і утворюється в цитозолі всіх клітин за участю тіамінпірофосфокінази з використанням АТФ. ТПФ незамінний кофермент трьох мультиферментних комплексів окисного декарбоксилювання: піруватдегідрогеназного, α-кетоглутаратдегідрогеназного та транскетолази пентозофосфатного шляху. У α-кетоглутаратдегідрогеназному комплексі (матрикс мітохондрій) ТПФ зв’язується з Е₁-субодиницею (α-кетоглутаратдегідрогеназа) і каталізує первинне декарбоксилювання α-кетоглутарату з утворенням гідроксіетил-ТПФ-інтермедіату, подальшим перенесенням сукцинільного залишку на ліпоєву кислоту Е₂-субодиниці і в кінцевому підсумку утворенням сукциніл-КоА та CO₂. При дефіциті вітаміну В₁ синтез ТПФ різко знижується, що призводить до блокади α-кетоглутаратдегідрогеназного комплексу, накопичення α-кетоглутарату в тканинах і крові, порушення циклу Кребса та енергетичного обміну. Саме відсутність ТПФ є безпосередньою причиною порушення окисного декарбоксилювання α-кетоглутарату, тоді як інші коферменти цього комплексу (ліпоєва кислота, КоА, ФАД, НАД) синтезуються з інших попередників і не залежать від тіаміну.