Основними тригерами, що включають ефекторні системи клітини у відповідь на дію гормонів, є протеїнкінази, які змінюють каталітичну активність певних регуляторних ферментів шляхом АТФ-залежного фосфорилювання. Який із наведених ферментів є активним у фосфорильованій формі?

Чому це правильна відповідь

У даному тесті розглядається регуляція енергетичного обміну шляхом гормонально опосередкованого АТФ-залежного фосфорилювання ферментів. Це класичний приклад ковалентної модифікації білків, за допомогою якої клітина швидко змінює активність ключових регуляторних ферментів у відповідь на дію гормонів, таких як адреналін і глюкагон, особливо в умовах потреби в енергії. Глікогенфосфорилаза є центральним ферментом глікогенолізу — процесу розщеплення глікогену до глюкозо-1-фосфату. У м’язах і печінці вона існує у двох формах: дефосфорильованій (менш активній) та фосфорильованій (активній). Фосфорилювання відбувається за участю фосфорилазкінази, яка сама активується через каскад аденілатциклаза → цАМФ → протеїнкіназа A. Механістично фосфорилювання глікогенфосфорилази змінює її конформацію, стабілізуючи активну форму ферменту та підвищуючи спорідненість до субстрату — глікогену. Це дозволяє швидко збільшити потік глікогенолізу без необхідності синтезу нових білків, що є критично важливим у стресових ситуаціях або при фізичному навантаженні. Регуляція цього процесу чітко пов’язана з гормональним статусом організму. Адреналін і глюкагон через цАМФ-залежний механізм стимулюють фосфорилювання глікогенфосфорилази, тоді як інсулін, навпаки, активує фосфатази, що призводить до її дефосфорилювання та пригнічення глікогенолізу. Таким чином забезпечується протилежна регуляція синтезу та розпаду глікогену. З біохімічної точки зору саме глікогенфосфорилаза є класичним прикладом ферменту, активного у фосфорильованій формі. Це принципово відрізняє її від більшості анаболічних ферментів, які зазвичай інактивуються при фосфорилюванні. Саме ця ознака однозначно вказує на правильність вибору варіанту "Глікогенфосфорилаза".