Взаємодія адреналіну з α‎-адренорецепторами підвищує внутрішньоклітинний вміст інозитолтрифосфату (ІФЗ), який впливає на вміст цитоплазматичного Са2+. Утворення ІФЗ відбувається під впливом:

Чому це правильна відповідь

Взаємодія адреналіну (та норадреналіну) з α₁-адренорецепторами запускає класичний фосфатидилінозитольний шлях передачі сигналу через Gq-білок. Активований α₁-рецептор обмінює ГДФ на ГТФ у Gq, активна α-субодиниця Gq стимулює мембранно-зв’язану фосфоліпазу С-β (PLC-β). Фосфоліпаза С специфічно гідролізує мембранний фосфоліпід фосфатидилінозитол-4,5-бісфосфат (PIP₂) на два вторинні месенджери: 1,4,5-інозитолтрифосфат (ІФ₃) та діацилгліцерол (DAG). Реакція відбувається на внутрішній поверхні плазматичної мембрани: PIP₂ → ІФ₃ + DAG. ІФ₃ є водорозчинним і швидко дифундує в цитозоль, де зв’язується з ІФ₃-рецепторами (ліганд-керованими Са²⁺-каналами) на мембрані ендоплазматичного (саркоплазматичного) ретикулуму. Це призводить до швидкого вивільнення Са²⁺ у цитоплазму (зростання концентрації з ≈10⁻⁷ М до 10⁻⁶–10⁻⁵ М). Підвищення цитозольного Са²⁺ активує кальмодулін-залежні кінази, протеїнкіназу С (разом з DAG) та інші Са²⁺-залежні ефектори, що забезпечує фізіологічну відповідь: скорочення гладких м’язів судин, глікогеноліз, секрецію тощо. Регуляція активності PLC-β здійснюється виключно через Gq-білок та концентрацію PIP₂ (синтезується фосфатидилінозитол-4-фосфат-5-кіназою). При тривалій стимуляції рецепторів відбувається негативний зворотний зв’язок через протеїнкіназу С, яка фосфорилює і десенситизує рецептор. Жоден інший фермент із запропонованих варіантів не здатен утворювати ІФ₃ і не бере участі в α₁-адренергичному сигнальному шляху.