Фермент оксидаза D-амінокислот каталізує дезамінування лише D-амінокислот. Яка властивість ферментів тоді виявляється?

Чому це правильна відповідь

Специфічність ферментів є ключовою властивістю, що визначає їхню здатність розрізняти субстрати на різних рівнях, і оксидаза D-амінокислот демонструє стереохімічну специфічність, каталізуючи окисне дезамінування виключно D-ізомерів амінокислот з утворенням відповідних α-кетокислот, аміаку та перекису водню за участю коферменту ФАД. Фермент локалізується в пероксисомах печінки та нирок, де нейтралізує D-амінокислоти, що надходять з їжею бактеріального походження або утворюються при рацемізації, і не взаємодіє з фізіологічними L-амінокислотами, які метаболізуються L-амінокислотоксидазами чи трансаміназами в цитозолі та мітохондріях. Стереохімічна специфічність зумовлена конформацією активного центру, який комплементарний лише до D-конфігурації α-вуглецю амінокислоти, що забезпечує точне позиціонування субстрату для перенесення гідрид-іона на ФАД. Регуляція активності оксидази D-амінокислот відбувається переважно на рівні індукції експресії при підвищеному надходженні D-амінокислот, тоді як пряма алостерична чи ковалентна модифікація менш значуща; оптимальне pH для ферменту лужне, але це не є первинною причиною специфічності. Порушення функції цього ферменту може призводити до накопичення D-амінокислот, які токсичні для нирок та нервової системи, викликаючи гіпераміноацидурію чи неврологічні симптоми, хоча спадкові дефекти ферменту рідкісні. Клінічно важливість стереоспецифічності полягає в тому, що фізіологічні метаболічні шляхи амінокислот орієнтовані виключно на L-ізомери, а D-форми вимагають окремого ферменту для елімінації. Стереохімічна специфічність відрізняється від абсолютної, яка передбачає діяння лише на один конкретний субстрат незалежно від стереоізомерії, та від відносної, коли фермент діє на групу схожих сполук. У даному випадку фермент діє на багато D-амінокислот (D-аланін, D-пролін тощо), але строго виключає L-ізомери, що саме і є стереохімічною специфічністю як окремим проявом ферментативної дискримінації. Тому правильним варіантом є стереохімічна специфічність, оскільки ключовою ознакою є розрізнення оптичних ізомерів, а не температура, pH чи широта субстратного діапазону.