Фермент оксидаза D-амінокислот каталізує дезамінування тільки D-амінокислот. Яка властивість ферментів виявляється при цьому?

Чому це правильна відповідь

Ферменти проявляють кілька типів специфічності: абсолютну (один субстрат), відносну (групову) та стереохімічну (розрізнення оптичних ізомерів). Оксидаза D-амінокислот (DAAO) — флавопротеїн (кофермент ФАД), локалізований у пероксисомах печінки та нирок, каталізує окисне дезамінування виключно D-ізомерів амінокислот (D-аланін, D-пролін, D-серін тощо) з утворенням відповідної α-кетокислоти, аміаку та H₂O₂. L-амінокислоти абсолютно не є субстратами цього ферменту, незважаючи на ідентичність хімічних груп. Така здатність розрізняти просторову конфігурацію молекули навколо α-вуглецевого атома називається стереохімічною (оптичною) специфічністю і є фундаментальною властивістю практично всіх ферментів організму людини, оскільки біологічні амінокислоти мають L-конфігурацію. Активний центр DAAO містить строго орієнтовані залишки амінокислот, що формують три точки зв’язування: карбоксильна група, α-водень та аміногрупа субстрату мають займати чітко визначене положення, можливе лише для D-конфігурації. Навіть мінімальна зміна геометрії (як у L-ізомері) унеможливлює утворення каталітичного комплексу. Ця властивість забезпечує високу точність метаболічних шляхів і запобігає використанню «чужих» D-амінокислот (які надходять з бактеріальних стінок або їжі) у синтезі білків. Стереохімічна специфічність є окремим видом специфічності, відмінним від абсолютної (коли фермент діє лише на один субстрат незалежно від стереоізомерії) та відносної (коли діє на групу схожих субстратів). У даному випадку DAAO діє на багато різних D-амінокислот (відносна специфічність), але жодної L-амінокислоти, що чітко демонструє саме стереохімічну специфічність як ключову властивість.