Фермент, що з’єднується із субстратом, взаємодіє з ним тільки частиною молекули. Назвіть її:

Чому це правильна відповідь

Активний центр ферменту — це невелика просторова ділянка молекули (зазвичай 5–15 амінокислотних залишків, що можуть бути віддаленими в первинній структурі, але зближені в третинній чи четвертинній), яка безпосередньо зв’язує субстрат і каталізує хімічне перетворення. У активному центрі розташовані залишки, що виконують три функції: специфічного зв’язування субстрату (через водневі зв’язки, іонні, гідрофобні взаємодії) та залишки, що беруть участь у каталізі (кислотно-основний, нуклеофільний, електрофільний або ковалентний каталіз). Класичний приклад — серінові протеази (хімотрипсин, трипсин), де активний центр утворює каталітичну тріаду His57-Asp102-Ser195, при цьому Ser195 безпосередньо атакує карбонільний вуглець субстрату з утворенням ковалентного ацил-ферментного інтермедіату. Активний центр має комплементарну форму та розподіл зарядів до перехідного стану реакції (концепція Фішера-Кошланда), що забезпечує зниження енергії активації на 10⁶–10¹² разів. Зв’язування субстрату відбувається лише активним центром, тоді як інші ділянки молекули відповідають за регуляцію, олігомеризацію чи локалізацію ферменту. Регуляція активності ферменту може здійснюватися алостеричними ефекторами, що зв’язуються поза активним центром, або ковалентними модифікаціями, але саме каталітична дія відбувається виключно в активному центрі. При мутаціях в активному центрі (наприклад, заміна Ser195 на Ala в хімотрипсині) фермент повністю втрачає каталітичну активність, хоча може зберігати здатність зв’язувати субстрат. Тому саме активний центр є тією частиною молекули ферменту, яка безпосередньо взаємодіє з субстратом і забезпечує каталіз реакції, що чітко відрізняє його від алостеричного центру (регуляція), коферменту чи кофактора (допоміжні молекули) та поліпептидного ланцюга загалом.