У хворого 30-ти років із гострим запаленням підшлункової залози (панкреатитом) виявлено порушення порожнинного травлення білків. Це може бути пов’язано із недостатнім синтезом та виділенням залозою такого ферменту:

Чому це правильна відповідь

Гострий панкреатит призводить до порушення екзокринної функції підшлункової залози з недостатнім надходженням панкреатичних ферментів у просвіт дванадцятипалої кишки. Порожнинне травлення білків залежить переважно від ендопептидаз — трипсину, хімотрипсину та еластази, які продукуються у вигляді неактивних проферментів (трипсиноген, хімотрипсиноген, проеластаза). Трипсиноген активується ентерокіназою щіткової облямівки ентероцитів дванадцятипалої кишки з утворенням активного трипсину. Трипсин є ключовим ферментом, оскільки не тільки гідролізує пептидні зв’язки після основних амінокислот (лізин, аргінін), але й активує інші проферменти — хімотрипсиноген, проеластазу та прокарбоксипептидази. При недостатності трипсину порушується активація всього каскаду протеолітичних ферментів, що блокує порожнинне розщеплення білків до олігопептидів. Екзопептидази (карбоксипептидази) також не активуються, тому білки не доходять до стадії, придатної для подальшого щітково-облямівкового гідролізу. Клінічно недостатність порожнинного травлення білків проявляється стеатореєю, креатореєю, азотореєю, втратою маси тіла, гіпоальбумінемією через мальабсорбцію амінокислот. У гострому панкреатиті автоліз залози трипсином і ліпазою в тканині супроводжується зовнішньосекреторною недостатністю через деструкцію ацинарних клітин. Ускладнення включають хронічний панкреатит з прогресуючою екзокринною недостатністю та мальнутрицією. Саме трипсин є правильним варіантом, оскільки він є ініціатором протеолітичного каскаду в порожнині кишечнику; недостатній синтез і виділення трипсиногену блокує активацію інших ендопептидаз і призводить до порушення порожнинного травлення білків, на відміну від амілази (вуглеводи), ліпази (жири) чи дипептидази (щітково-облямівковий гідроліз).